255. Albert Szent - GySrgyi: Das kontraktile Element des Muskels. [Aus (1. Institut fiir Xxlizin. Chemie, TJniversitSit Szeged.] (13ngqgng~w :LUI 12. Novemlxr 1942.) Die groBe Anzahl der l'heorien der Muskelkontraktion zeigt, daB wir iiber das Wesen dieses Vorganges noch nicht im klaren sind. Wir wissen heute, da13 die Fibrille das kontraktile Element des Muskels darstellt und da0 die Fibrille zum gr&en Teil aus Myosin aufgebaut ist. Das Myosin ist ein fib&es Globulin, das aus den quergestreiften Muskeln nach H. H. Web err) mit alkalischem 0.6-m KC1 herausgelost werden kann und aus langen, st%bchenf&migen Molekiiten besteht. 1) H. I-I. Wcber II. K. Meyer, Niochem. Ztsckr. 266, 137 :1933]. Vkle Forscher suchten das Wesen der Muskelkontraktion ans den Eigenscliaften des Myosins zu verstehen. Eine sehr wesentliche Stiitze dieser Auffassung, nach der das Myosin unmittelbar an der ~Iilskelkontraktion teilnimmt, wurde durch I,`. A. Engelhardt und M. N. Ljubimova2) ge- liefert, die fanden, dal3 das Myosin Adenyltriphosphat (,4TP) spaltet. Ver- mutlich ist die bei der ATP-Spaltung frei werdende Energie die unmittelhnre Quelle der Energie der Muskelkontraktion. Immerhin aber gaben die Eigenschaften des Myosins keinen Aufschlul~ iiber den Mechanismiis der Muskelkontraktion. Zwar fanden J. Nee tlha mY) und Mitarbeiter in Gegenwart von KC1 ein Verschwinden der Striimungs- doppelbrechung und der anomalen Viscosit&t des Myosins auf ATP-Zugabc und schlossen hieraus auf eine drastische Formveranderung der Myosin- teilchen unter Einwirkung von ATP in Gegenwart von KCl. Die Ergebnisse van Needham und Mitarbeitern kiinnen aber such einfach mit einer Des- aggregation der Myosinzellen erklart werden. Die Versuche von W. F. H. M. Mommaerts4) zeigen, da13 der von Needham und Mitarbeitern be- obachtete Effekt tatsachlich, wenigstens zum gr%ten Teil, auf eine Des- aggregation und nicht auf eine Formveranderung der Myosinteilchen zurlick- gefiihrt werden rnul3. Die Versuche, die in meinem I,aboratorium im 1,aufe des letzten Jahres durch I. Banga, T. Erdos, M. Gerendas, W. F. H. M. Mommaerts, F. B. St r au b und mich5) selbst ausgefiihrt worden sind, zeigen, dafi Myosin nicht das kontraktile Element des Muskels ist. Das kontraktile Element der Fibrille ist eine Verbindung des Myosins mit einem von F. B. St r anb5) isolierten fibrosen Protein, das Actin genannt wurde. Das Acto-Myosin verbindet sich mit ATP, und zwar wird, wie Mommaerts5) zeigte, durch je 100000 g Xyosin 1 Mol A'I'P gebunden. Wie Straub") zeigte, wird such Mg in den Komplex eingebaut. Dieser Mg-ATP-Acto-3IyosinKomples ist das kontraktile Element des Muskels. Er ist Salzen gegeniiber 2uBerst empfindlich, und sein physikalischer Zustand ist von Natur und Konzentration der vorhandenen Salze abhangig. Wird aus Acto-Myosin nach H. H. Web er6) ein Faden hergestellt und in eine verdiinnte Losung von MgCI, nnd ATP eingelegt, so hildet sich der obengenannte quartare Komplex, ohne daB sich die Form des Fadens ver- anderte. Wird nun eine geringe Menge (0.01--0.1-m) KC1 zugefiigt, so zeigt der Faden eine energische Kontraktion und zieht sich auf ein Drittel der urspriinglichen I$nge zusammen. Die Kontraktion ist isodiametrisch, urd tler Faden wird gleichzeitig kiirzer und dicker. Bei einer etwas hiiheren Konzentration, etwa 0.2---2.4-~2 KCI, bleibt der Ipaden unver%ndert, zieht sich aber zusammen, wenn man die Salzlosung durch Wasserzugabe verdiinnt. Bei holleren KCl-Konzentrationen lost sic11 der ATP-Acto-Myosin-i'atlerl auf. ES w&ire verfriiht, eine Aussage tiber das Wesen und die Natur dieser Brscheinungen zu machen. Die drastische Verkurzung der Faden wird sic11 ") Satwe /I,oi~ilon] 144, hC,S /103!J]; Eiochimia 4, 716 j 1039j. ") J. Nc cd ham, S.-C. Sh en / L). il1. N~1~dham I,. A. $. C. ~,;twrv~~cc, Nature [lmdon] 147, 706 [1041]. `) Im Druck. ") Studies from the inst. med. them. univ. Szegcd, 1'01. 1, 1941.-42. ") 1%. H. Weber, Pfliigrrs Arch. ges. Physiol. Mrnschen Ticare %lj, 205 j1934j. x1-. l'//l'H.! 1 1